生命科学科 3 年後期 分子細胞生物 I 相同アミノ酸配列の比較解析 藤博幸関西学院大学理工学部生命医化学科

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1 生命科学科 3 年後期 分子細胞生物 I 相同アミノ酸配列の比較解析 藤博幸関西学院大学理工学部生命医化学科

2 Outline 1. イントロダクション 2. 膜タンパク質のトポロジー反転 3. ケモカイン受容体

3 Evolu&onary fate and func&onal consequence Gene A Gene A' duplication Non-functionalization (pseudogenization) Gene A Non-processed pseudogene A Function A Neofunctionalization Gene A Gene B Functions A + B Subfunctionalization Gene A' Gene A'' Functions A' + A'' = A

4 Evolu&onary fate and func&onal consequence Gene A Gene A' duplication Non-functionalization (pseudogenization) Gene A Non-processed pseudogene A Function A Neofunctionalization Gene A Gene B Functions A + B Subfunctionalization Gene A' Gene A'' Functions A' + A'' = A

5 ! Evolu&onary fate and func&onal consequence Gene A Gene A' duplication Which amino acid sites are related to! Non-processed the functional Gene A divergence pseudogene A?! Non-functionalization Function A (pseudogenization)! Neofunctionalization Gene A Gene B Functions A + B Subfunctionalization Gene A' Gene A'' Functions A' + A'' = A

6 Classical Approach! to identify the critical sites! for functional divergence!! - Evolution of Prostaglandin D 2 Synthase -! Nagata, A., Suzuki, Y., Igarashi, M., Eguchi, N., Toh, H., Urade, Y.,Hayaishi, O. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, (1991). Igarashi, M., Nagata, A., Toh, H., Urade, Y., Hayaishi, O. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, (1992).

7 PGD synthase O COOH HO COOH O O OH OH PGH 2 PGD 2

8 PGD Synthase about 190 a.a. Amino Acid Sequence Database Database Searching Lipocalins

9 mouse PGD synthase human neutrophil gelatinase-associated lipocalin

10 Lipocalin Family! Diverse family of secretory proteins involved! 分泌蛋白質から構成されるグループで 疎水性の低分子に結合し その輸送に携わっている in binding and transport of small hydrophobic molecules secretory tissue! lipocalin! Small hydrophobic! molecules! target cell!

11 PGD synthases enzyme!!! vertebrates! Lipocalins! transporter! = non-enzyme!! from bacteria to eukaruyotes! Which sites are involved in acquisition! of the catalytic activity?!

12 PGD synthase is inactivated by treatment with. SH X SH-Modifier Cys residues may be involved in the catalytic reaction of the enzyme.

13 C C C C C C C C C C C C C C C

14 Site-Directed Mutagenesis Cys Ala, Ser Cys S S Cys Cys SH Mutants showed the activity comparable to that of their parent enzyme. Mutants lost the enzyme activity.

15 More systematic and automatic method! to detect the critical sites! for functional divergence! Deep insight into evolution of protein function Clue for design and/or alteration! of protein function! Substrate A Substrate B

16 amino acid sequence alignment! consisting of groups with different functions conservation! evolutionary rata! amino acid composition

17 Conservation Evolutionary Trace Quantitative Evolutionary Trace Hierarchical Conservation Analysis Evolutionary Rate Diverge Amino Acid Composition Branch Length Cumulative Relative Entropy Relative Entropy among Paralogs Level Entropy

18 Outline 1. イントロダクション 2. 膜タンパク質のトポロジー反転 3. ケモカイン受容体

19 Aquaporin Fu et al.. Science 290, (2000). Murata et al.. Nature 407, (2000). ClC chloride ion channel Dutzler et al. Nature 415, (2002).

20 a b c a b c N C The N-terminal domain is homologous to the C-terminal domain. The arrangement of the two domains are opposite to each other.

21 Membrane proteins have bias in amino acid composition at the membrane boundary. ex) positive inside rule The amino acid composition of cytoplasmic proteins is different from that of the extracellular proteins extracellular region membrane cytoplasmic region von Heijne, Nature, 341, (1989) Nakashima & Nishikawa FEBS Lett. 303, (1992) Nakashima & Nishikawa J. Mol. Biol. 238, (1994)

22 a b c a b c N C The N-terminal domain is homologous to the C-terminal domain. The arrangement of the two domains are opposite to each other. The two domains are expected to have evolved under deferent constraints.

23 Different constraints are considered to have been working on the interfaces against the extracellular and cytoplasmic environments. Extracellular Region Membrane Pore Surface Cytoplasmic Region

24 3. Methods

25 (1) Multiple Alignment Sequence DB (a) Collection of homologous amino acid sequences by database searching N-termnal domains C-terminal domains (b) Cleavage of the obtained sequences into the N- and the C-terminal domains (c) Multiple alignment of each domain (d) Profile alignment between the alignments of the N- and the C-terminal domains

26 Evaluation of difference between two domains at each alignment site! Amino acid residue frequency at the alignment site i in the chmokine receptor Ala Arg Trp Site 1... Site i... Site L Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein M Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein N chemokine receptor a cluster of decoy or viral receptor Amino acid residue frequency at the alignment site i in the a group of decoy or viral receptor Ala Arg Trp

27 Estimation of Amino Acid Composition! at Each Alignment Site Taxonomic Bias! Unobserved Residue Henikoff & Henikoff weight! Pseudocounts adopted! in PSI-BLAST it is the same method used for the calculation of PSSM in! PSI-BLAST (β = 0.1)! BLAST parameter λu was obtained by Newton-Laphson method! at each calculation.! CRE uses Dirichlet mixture as a prior instead of pseudocount.!

28 Evaluation of difference between two domains at each alignment site! Amino acid residue frequency at the alignment site i in the chmokine receptor Ala Arg Trp Site 1... Site i... Site L Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein M Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein N chemokine receptor a cluster of decoy or viral receptor Kulback-Leibler information between the two groups calculated at each alignment site. Amino acid residue frequency at the alignment site i in the a group of decoy or viral receptor Ala Arg Trp

29 The difference between two probability distributions can be! quantitatively evaluated with Kullback-Leibler information (KLI).! (1) Definition of KLI! p(1)+p(2)+p(3)+... +p(20)= Σ p(i) log i=1 (2) Asymmetry of KLI! p(i) q(i) 20 Σ p(i) log i=1 p(i) q(i) = 20 Σ q(i) log i=1 q(i) p(i) (3) Modified KLI used in this study.! 20 Σ p(i) log i=1 p(i) q(i) + 20 Σ q(i) log i=1 q(i) p(i) q(1)+q(2)+q(3)+... +q(20)=1.0 Sites with top 5% KLI!

30 Different Constraints Difference in Amino Acid Composition or Conservation Pattern If an alignment site shows large difference between the N- and the C-terminal domains, the site is considered to have been subject to different constraints between the domains. (1) How to evaluate the difference between two domains? (2) How large difference is considered to be significant?

31 Two Problems for estimation of residue frequency at each alignment site. Taxonomic Bias Unobserved residue Henikoff & Henikoff weight Pseudocount adopted in PSI-BLAST BLASTparameterλis obtained by Newton-Laphson method at each calculation. As the background compostion of amino acid residues, the compostion obtained from database analysis, and the one obtained from the multiple alignment under consideration were examined. However, no significant difference was observed.

32 Number of Sequences used for the analysis aquaporin family 50 sequences (The alignment consists of 100 sequences) ClC chloride channel family 50 sequences (The alignment consists of 100 sequences) The distribution of the KL information follows Γ distribution 系列 1 系列 2 30 系列 1 系列 * * aquaprorin family ClC chloride channel family χ 2 = χ 2 (6, 0.01) = χ 2 = χ 2 (7, 0.01) = Oberved frq. Expected frq.

33 4. Results & Discussion

34 The residues of 1J4N and the amino acid compositions corresponding to the sites selected from the alignment of aquaporins A R N D C Q E G H I L K M F P S T W Y V N (S28) C (V155) N (F58) C (I174) N (H76) C (G192) N (V81) C (R197) N (L85) C (S201) N (I97) C (W212) N (Q103) C (P218) N (L114) C (Y229) The residues of 1J4N and the amino acid compositions corresponding to the sites selected from the alignment of ClC chloride ion channels A R N D C Q E G H I L K M F P S T W Y V N (R147) C (I356) N (E148) C (F357) N (Q153) C (A362) N (R174) C (A386) N (H175) C (G387) N (G185) C (L397) N (F190) C (V402) N (gap) C (gap) (For the calculation of amino acid composition, Henikoff & Henikoff weight is used buy pseudocount is not introduced.)

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36 Clustering of the residues corresponding to the selected alignment sites is statistically significant. Aquaporin(1J4N) : Out of 249 residues, 50 residues constitute the pore surface. Out of the 16 residues corresponding to the selected alignment sites, 11 residues are present on the pore surface. M21, F24, I25, S28, I29, A32, L33, F35, H36, Q43, F58, I62, A75, H76, L77, N78, A80, V81, L85, S88, Q90, T111, L114, T118, L121, N124, S125, G127, N129, T148, L151, V152, V155, L156,159, T160, R161,R162, I174, V178, H182, G190, C191, G192, I193, N194, R197, S201, V226, R i=11 i 16! $ 50 ' $ ' & ) & ) i!(16 i)! % 249( % 249 ( 16 i = ClC chloride channel(1kpl) : Out of 451 residues, 36 residues constitute pore surface. Out of 14 residues corresponding to the selected alignment sites, 5 residues are present on the pore surface. V51, E54, S107, I109, P110, G146, R147, E148, G149, P150, T151, V152, A188, A189, F190, F229, N233, G234, A236, I238, N270, V273, L274, Q277, D278, F317, F348, G355, I356, F357, A358, P359, M360, L444, Y445, I i= 5 i 14! $ 36 ' $ & ) & i!(14 i)! % 451( % ' ) ( 14 i extracellular region = cytoplasmic region

37 Different constraints are considered to have been working on the interfaces against the extracellular and cytoplasmic environments. Extracellular Region Membrane Pore Surface Cytoplasmic Region

38 positive inside rule Extracellular environment Cytosolic environment The efficiency to detect the residues related to positive-inside rule was not so good. The method was modified to increase the efficiency.

39 Reorganization of amino acid compostion Ala Arg Trp Lys+Arg remaining site1... site i... site L Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein N Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein N Ala Arg N-terminal domain C-terminal domain Trp KLI between the two domains is calculated at each alignment site. Lys+Arg remainings

40 Distributions of KLI 系列 1 80 系列 > >3.5 9 aquaporin family ClC chloride ion channel family χ 2 = χ 2 (2, 0.01) =9.21 χ 2 = χ 2 (3, 0.01) =11.34 The distributions do not follow the Γ distribution We used the kernel method to estimate the distribution non-parametrically. Quaritc kernel is used for the estimation.

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42 aquaporin ClC chloride ion channel N (R12) c C (Q139) e N (F35) e C (R162) c N (V81) p C (R197) p N (L86) c C (S202) e N (C89) c C (T205) e N (R95) c C (D210) e R K N:N-terminal domain C:C-terminal domain c: cytosolic region e: extracellular region p: pore surface extracellular N (L77) e C (gap) N (P80) e C (G285) c N (A90)? C (G295)? N (E113) c C (P321) e N (R126) c C (F335) e N (R147) p C (I356) p N (R174) c C (A386) e N (R175) c C (G387) e N (L212) c C (P424) e N (K216) c C (T428) e N (G234) e C (gap) R K cytoplasmic

43 What we have learned from the study is Different glasses are required to see different constrains. But, how to select a proper glasses? Ordinarily, we don t have any prior knowledge about constraints. Is it possible to make flexible glasses for any constraints?

44 Outline 1. イントロダクション 2. 膜タンパク質のトポロジー反転 3. ケモカイン受容体

45 ケモカイン受容体

46 GPCRs Membrane proteins Bind neurotransmitters (physiologically active peptides, amines, nucleic acids, etc). Ligand binding to GPCRs causes their conformation changes. It leads to several signal transductions conjugated with trimeric G-proteins.

47 GPCRs About 1000 genes in human genome Target for ~45% of clinically marketed drugs Divided into 5 classes based on sequence similarity (Class A-E, the other) Atomically resolved structure in class A GPCR: Bovine Rhodopsin

48 デコイ受容体

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50 リガンド結合能 シグナリング能 デコイ受容体ケモカイン受容体ウイルス性受容体 機能的制約の違いを配列比較で検出できるのでは? リガンド結合からシグナリングにいたるパスウェイの解明へ

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54 Evaluation of difference between two domains at each alignment site Amino acid residue frequency at the alignment site i in the chmokine receptor Ala Arg Trp Site 1... Site i... Site L Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein M Protein 1 Protein 2 Protein 3 Protein N Amino acid residue frequency at the alignment site i in the a group of decoy or viral receptor chemokine receptor group of decoy or viral receptor Ala Arg Trp Kulback-Leibler information between the two groups calculated at each alignment site.

55 The difference between two probability distributions can be quantitatively evaluated with Kulback-Leibler information (KLI). p(1)+p(2)+p(3)+... +p(20)= Σ p(i) log i=1 (1) Definition of KLI 20 Σ p(i) log i=1 p(i) q(i) (2) KLI representing the deviation of p from q is different from that of q from p. p(i) q(i) = 20 Σ q(i) log i=1 q(i) p(i) 20 Σ p(i) log i=1 (3) Modified KLI is used in this study. p(i) + q(i) 20 Σ q(i) log i=1 q(i) p(i) q(1)+q(2)+q(3)+... +q(20)=1.0

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60 デコイ受容体 ウイルス性受容体

61 Conclusion 重複遺伝子の機能差を調べることで モチーフを調べること以上の機能的情報を得ることがきでる

62 Protein Informagics 分子進化に基づく生体機能の解析 Bioinformatics Molecular Evolutionary Genetics Information Science Developmental Biology Genomics Statistics Molecular Biology Structural Biology Physics

63 共同研究者 1. 膜タンパク質のトポロジー反転市原寿子かずさ DNA 研究所 大安裕美大阪大学 2. ケモカイン受容体 大安裕美大阪大学根本航東京電機大学

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